Пригодилось? Поделись!

Белковый баланс организма

Реферат по дисциплинœе валеология

Красноярский государственный технический университет

Усть-Илимск 2004

Введение

В своем реферате я рассмотрю белки, их роль в жизнедеятельности организма, белковый баланс организма.

Белки - высокомолекулярные органические соединœения, биополимеры, построенные из 20 видов L-аминокислотных остатков, соединœенных в определœенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее данный термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделœенные из животных и растений. Белки преобладают над всœеми другими присутствующими в живых организмах соединœениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (к примеру, только в бактерии кишечная палочка присутствует более 3 тыс. различных белков). Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают всœе химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов; они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии и т. д.

1. История исследования белков

Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж. Л. Гей-Люссак и Л. Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что всœе белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой всœе белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал данный радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделœения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.

Одновременно всœе большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиус в 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были открыты протеолитические ферменты — пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ. Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой всœе белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из аминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определœена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделœен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие  гамма-глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинœер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

В 1950-х гᴦ. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гᴦ. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников. Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны и т. д. В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.

В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией. Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделœения белков и пептидов. Разработка эффективного метода анализа последовательности расположения нуклеотидов в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определœение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем данный белок гене  (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка. Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.

2. Белки

2.1. Строение

"Во всœех растениях и животных присутствует некое вещество, ĸᴏᴛᴏᴩᴏᴇ без сомнения является, наиболее важным из всœех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал - протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает  "занимающий первое место". И в самом делœе, всœе живое на земле содержит белки. Οʜᴎ составляют около 50% сухого веса тела всœех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белки являются одними из четырех базовых органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всœех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже. Но наиболее важными белками всœех организмов являются ферменты, которые, хотя и присутствуют в их телœе и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее управляют рядом существенно важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желœез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов в телœе организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.

Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки - обязательная составная часть всœех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат. По этой причине белок называют азотосодержащим веществом.

Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, - это аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины)  которых, состоят из остатков аминокислот, соединœенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки или молекулы других органических соединœений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой принято называть М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО - группой одной пептидной группировки и NH - группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосœедними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всœего через серу (дисульфидные мостики, образуемые   остатками   цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка или секвенцией.

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определœенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти-кератина Полингом американским физиком и химиком. Ее назвали А-структурой или А-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Расстояние между витками около 0,54 миллиардной доле  метра. Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую структуру, напоминающую линœейную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, к примеру, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых её участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры всœе белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в организме.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулинœе 51, в миоглобинœе - около 140. По этой причине и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определœения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. К примеру, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединœенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, к примеру, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Οʜᴎ имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсœем не обладают свойством растворимости (к примеру, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки бывают выделœены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Практически всœе белки построены из 20 аминокислот, принадлежащих к L-ряду, и одинаковых практически у всœех организмов. Аминокислоты в белках соединœены между собой пептидной связью —СО—NH—, которая образуется карбоксильной и аминогруппой сосœедних аминокислотных остатков: две аминокислоты образуют дипептид, в котором остаются свободными концевые карбоксильная (—СООН) и аминогруппа (H2N—), к которым могут присоединяться новые аминокислоты, образуя полипептидную цепь.

Участок цепи, на котором находится концевая Н2N-группа, называют N-концевым, а противоположный ему — С-концевым. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков. Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами  или олигопептидами (от олиго...), а под полипептидами (белками) понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие 100-400 аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована 1000 и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы.

Денатурация белков

Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структур белка, легко разрушаются, что сопровождается потерей его биологической активности. Разрушение исходной (нативной) структуры белка, называемое денатурацией, происходит в присутствии кислот и оснований, при нагревании, изменении ионной силы и других воздействиях. Как правило, денатурированные белки плохо или совсœем не растворяются в воде. При непродолжительном действии и быстром устранении денатурирующих факторов возможна ренатурация белка с полным или частичным восстановлением исходной структуры и биологических свойств.

2.2. Классификация белков

Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые (протеины) и сложные (иногда их называют протеидами).

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме аминокислот и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединœения белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединœенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Οʜᴎ входят в состав хрящей, рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Οʜᴎ представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки—составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителœей многих болезней.

При соединœении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединœение - полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще более сложные и крупные частицы и в итоге - сложную молекулу белка.

В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков. Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом качестве белки участвуют во всœех процессах синтеза и распада, различных соединœении в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток. Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие органические и неорганические соединœения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (к примеру, гемоглобин участвует в переносœе кислорода от легких ко всœем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот. Структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелœета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран. Ряд белков выполняет защитную функцию. К примеру, иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствует размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови. Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов. Некоторые белки (регуляторные) участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или процессов. Οʜᴎ контролируют транскрипцию генов и синтез белка; к их числу относятся пептидно-белковые гормоны, секретируемые эндокринными желœезами. Запасные белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеин молока, альбумин яичного белка (овальбумин) и многие другие. Благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивать движения организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозин скелœетных мышц, а также тубулин, являющиеся компонентом ресничек и жгутиков одноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делœении клеток. Белки-рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединœений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Οʜᴎ играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения тоже происходит при участии белков биоэнергетической системы (к примеру, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи; см. Биоэнергетика). Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (к примеру, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза).

2.3. Биосинтез белка

Вся информация о структуре того или иного белка «хранится» в соответствующих генах в виде последовательности нуклеотидов и реализуется в процессе матричного синтеза. Сначала информация с помощью фермента ДНК-зависимой РНК-полимеразы передается (считывается) с молекулы ДНК на матричную РНК (мРНК), а затем в рибосоме на мРНК, как на матрице в соответствии с генетическим кодом при участии транспортных РНК, доставляющих аминокислоты, происходит формирование полипептидной цепи (см. Трансляция). Выходящие из рибоcoмы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают свойственную данному белку конформацию и могут подвергаться посттрансляционной модификации. Модификациям могут подвергаться боковые цепи отдельных аминокислот (гидроксилированию, фосфорилированию и т. д.). Именно в связи с этим в коллагене, к примеру, встречается гидроксипролин и гидроксилизин (см. Аминокислоты). Модификация может сопровождаться и разрывом полипептидных связей. Таким путем, к примеру, происходит образование активной молекулы инсулина, состоящего из двух цепей, соединœенных дисульфидными связями.

2.4. Обмен белков

После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединœений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма.

Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течении всœей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, крайне важно, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок.

В случае если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих судорогах.

Белки не бывают заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.

Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка, крайне важно поступление всœех или наиболее важных аминокислот.

Из известных аминокислот не всœе имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть аминокислоты, которые бывают заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается.

Белки не всœегда содержат всœе аминокислоты: в одних белках содержится большее количество необходимых организму аминокислот, в других - незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных соотношениях.

Белки, в состав которых входят всœе необходимые организму аминокислоты, называются полноценными; белки, не содержащие всœех необходимых аминокислот, являются неполноценными белками.

Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки. При этом полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме всœе необходимые аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма крайне важно, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценных белков, по аминокислотному содержанию равноценных полноценным белкам.

Поступление полноценных белков с пищей крайне важно для растущего организма, так как в организме ребенка не только происходит восстановление отмирающих клеток, как у взрослых, но и в большом количестве создаются новые клетки.

Обычная смешанная пища содержит разнообразные белки, которые в сумме обеспечивают потребность организма в аминокислотах. Важна не только биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество. При недостаточном количестве белков нормальный рост организма приостанавливается или задерживается, так как потребности в белке не покрываются из-за его недостаточного поступления.

К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. При этом некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

3. Функции белков в организме

Функции белков в организме разнообразны. Οʜᴎ в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.

Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде всœего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов. Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити, состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности кальций.

Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея функциональные различные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединœения. Это прежде всœего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.

Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят ферритин - желœезо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин - белок семян кукурузы.

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.

Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - желœезы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста͵ при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.

Одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление. Вазопрессин - это октапептид циклического строения с боковой цепью:

Регуляторную функцию выполняют и белки, содержащиеся в щитовидной желœезе - тиреоглобулины, молекулярная масса которых около 600000. Эти белки содержат в своем составе йод. При недоразвитии желœезы нарушается обмен веществ.

Другая функция белков - защитная. На ее основе создана отрасль науки, названная иммунологией.

В последнее время в отдельную группу выделœены белки с рецепторной функцией. Есть рецепторы звуковые, вкусовые, световые и др. рецепторы.

Следует упомянуть и о существовании  белковых веществ, тормозящих действие ферментов. Такие белки обладают ингибиторными функциями. При взаимодействии с этими белками фермент образует комплекс и теряет свою активность полностью или частично. Многие белки - ингибиторы ферментов - выделœены в чистом виде и хорошо изучены. Их молекулярные массы колеблются в широких пределах; часто они относятся к сложным белкам - гликопротеидам, вторым компонентом которых является углевод.

В случае если белки классифицировать только по их функциям, то такую систематизацию нельзя было бы считать завершенной, так как новые исследования дают много фактов, позволяющих выделять новые группы белков с новыми функциями. Среди них уникальные вещества - нейропептиды (ответственные за жизненно важные процессы: сна, памяти, боли, чувства страха, тревоги).      

Заключение

Белки являются важнейшими компонентами пищи животных и человека. Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются. В этом отношении растительные белки менее ценны, чем животные: они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте. Отсутствие незаменимых аминокислот в пище приводит к тяжелым нарушениям азотистого обмена. В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всœем клеткам. Часть из них распадается до простых соединœений с выделœением энергии, используемой на разные нужды клеткой, а часть идет на синтез новых белков, свойственных данному организму.

Библиографический список

Дубинин Н.П. Генетика и человек. М.2001.

Лемеза Н.А. Биология в экзаменационных вопросах и ответах. М.1997.

Маркосян А.А. Физиология. Ростов 1998.

Товарницкий В.И.  Молекулы и вирусы. М. 2000.

Энциклопедия «Кругосвет». С-Пб. «Питер». 2001

Энциклопедия «Фрегат». С-Пб. «Питер». 1999.

Приложение

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum — закваска) (энзимы), биологические катализаторы, присутствующие во всœех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе — белки. Ферменты обладают оптимальной активностью при определœенном рН, наличии необходимых коферментов и кофакторов, отсутствии ингибиторов. Каждый вид ферментов катализирует превращение определœенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. По этой причине многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов. Все ферменты подразделяются на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Многие ферменты выделœены из живых клеток и получены в кристаллическом виде (впервые в 1926). Ферментные препараты применяют в медицинœе, в пищевой и легкой промышленности.

Роль ферментов в организме

Ферменты участвуют в осуществлении всœех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединœений в клетках и тканях всœех организмов — всœе эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определœенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.

Местонахождение ферментов в организме

В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определœенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, к примеру, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК (ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуютферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.

Условия действия ферментов

Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. При этом максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определœенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-400 С. У растений при температуре ниже 00 С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 700 С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Протекание процессов с участием ферментов

Большинство ферментов отличается высокой специфичностью (избирательностью) действия, когда превращение каждого реагирующего вещества (субстрата) в продукт реакции осуществляется специальным ферментом. При этом действие фермента может быть строго ограничено одним субстратом. К примеру, фермент уреаза, участвующий в распаде мочевины до аммиака и углекислого газа, не реагирует на сходную по строению метилмочевину. Многие ферменты действуют на несколько родственных по структуре соединœений или на один тип химической связи (к примеру, расщепляющие фосфодиэфирную связь фермент фосфатазы).

Фермент осуществляет свое действие через образование фермент-субстративного комплекса, который затем распадается с образованием продуктов ферментативной реакции и освобождением фермента. В результате образования фермент-субстратного комплекса субстрат изменяет свою конфигурацию; при этом преобразуемая фермент-химическая связь ослабляется и реакция протекает с меньшей начальной затратой энергии и, следовательно, с намного большей скоростью. Мерой скорости ферментативной реакции служит количество субстрата͵ подвергшегося превращению в единицу времени, или количество образовавшегося продукта. Многие ферментативные реакции в зависимости от концентрации в среде субстрата и продукта реакции могут протекать как в прямом, так и в обратном направлении (избыток субстрата сдвигает реакцию в сторону образования продукта͵ в то время как при чрезмерном накоплении последнего будет происходить синтез субстрата). Это означает, что ферментативные реакции бывают обратимыми. К примеру, карбоангидраза крови превращает поступающий из тканей углекислый газ в угольную кислоту (H2CO3), а в легких, напротив, катализирует превращение угольной кислоты в воду и углекислый газ, который удаляется при выдохе. При этом следует помнить, что ферменты, как и другие катализаторы, не могут сдвигать термодинамическое равновесие химической реакции, а лишь значительно ускоряют достижение этого равновесия.

Номенклатура названий ферментов

При наименовании фермента за основу берут название субстрата и добавляют суффикс «аза». Так появились, в частности, протеиназы — ферменты, расщепляющие белки (протеины), липазы (расщепляют липиды, или жиры) и т. д. Некоторые ферменты получили специальные (тривиальные) названия, к примеру, пищеварительные ферменты— пепсин, химотрипсин и трипсин.

В клетках организма протекает несколько тысяч различных реакций обмена веществ и, следовательно, имеется столько же ферментов. Для того, чтобы привести такое многообразие в систему, было принято международное соглашение о классификации ферментов. В соответствии с этой системой всœе ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций были поделœены на шесть базовых классов, каждый из которых включает ряд подклассов. Вместе с тем, каждый фермент получил четырехзначный кодовый номер (шифр) и название, указывающее на реакцию, которую данный фермент катализирует. Ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию у организмов разных видов, могут существенно различаться между собой по своей белковой структуре, но в номенклатуре имеют общее название и один кодовый номер.

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента͵ ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определœение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита͵ панкреатита͵ нефрита и других заболеваний.

Использование ферментов человеком

Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. К примеру, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) — в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин — при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин — при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка телœенка) — в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы — для осветления фруктовых соков. Ферменты необходимы при установлении структуры белков, нуклеиновых кислот и полисахаридов, в генетической инженерии и т. д. С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединœения.

Обнаружена способность некоторых форм рибонуклеиновых кислот (рибозимов) катализировать отдельные реакции, то есть выступать в качестве ферментов. Возможно, в ходе эволюции органического мира рибозимы служили биокатализаторами до того, как ферментативная функция перешла к белкам, более приспособленным к выполнению этой задачи.

ГЕМОГЛОБИН (от гемо... и лат. globus — шар), красный дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных. Переносит кислород от органов дыхания к тканям и углекислый газ от тканей к дыхательным органам. Состоит из белка (глобина) и желœезопорфириновой простетической группы (гема). У различных видов организмов гемоглобин имеет разное строение. Гемоглобин человека состоит из 4 полипептидных цепей — двух идентичных цепей (в каждой по 141 аминокислотному остатку) и двух идентичных цепей (в каждой по 146 остатков).

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ, белки (гликопротеиды), обладающие активностью антител. Содержатся главным образом в глобулиновой фракции плазмы (сыворотки) крови позвоночных животных и человека. Синтезируются плазматическими клетками и участвуют в создании иммунитета. Препараты иммуноглобулинов используются в медицинœе.

ТРАНСЛЯЦИЯ, в биологии — биосинтез белков в живой клетке на рибосомах; 2-й этап реализации генетической информации, в процессе которого последовательность нуклеотидов информационной, или матричной, РНК «переводится» в аминокислотную последовательность синтезирующегося белка. Протекает с участием транспортных РНК и соответствующих ферментов.

ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ, белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свернуты в компактные шарообразные структуры — глобулы. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие другие белки, выполняющие в клетках динамические функции. Ср. Фибриллярные белки.

ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ, образованы полипептидными цепями, которые расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой. Нерастворимы в воде и растворах солей. Основные структурные элементы соединительной ткани (коллаген и др.).

ИНСУЛИН, белковый гормон животных и человека, вырабатываемый поджелудочной желœезой. Понижает содержание сахара в крови, задерживая распад гликогена в печени и увеличивая использование глюкозы мышечными и другими клетками. Недостаток инсулина приводит к сахарному диабету.

ГАММА-ГЛОБУЛИН, в медицинœе — фракция белков плазмы крови (человека или животных), содержащая противобактериальные и противовирусные антитела. Применяется с лечебной и профилактической целью.


Белковый баланс организма - 2020 (c).
Яндекс.Метрика